【考研类试卷】西医综合-生物化学-8及答案解析.doc

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1、西医综合-生物化学-8 及答案解析(总分：100.00，做题时间：90 分钟)一、A 型题(总题数：27，分数：54.00)1.组成人体的蛋白质均属于 L-氨基酸，但除外（分数：2.00）A.赖氨酸B.甘氨酸C.酪氨酸D.缬氨酸2.下列氨基酸中属于非极性疏水氨基酸的是（分数：2.00）A.赖氨酸B.丙氨酸C.苯丙氨酸D.丝氨酸3.色氨酸是下列哪一种氨基酸（分数：2.00）A.酸性氨基酸B.碱性氨基酸C.支链氨基酸D.芳香族氨基酸4.蛋白质分子合成经加工修饰成的氨基酸是（分数：2.00）A.羟脯氨酸B.赖氨酸C.脯氨酸D.谷氨酸5.天然蛋白质中不存在的氨基酸是（分数：2.00）A.精氨酸B.胱氨

2、酸C.羟脯氨酸D.同型半胱氨酸6.280nm波长处有吸收峰的氨基酸为（分数：2.00）A.精氨酸B.色氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸7.在 pH7.0的溶液中下列氨基酸在电场中移向正极速度最快（分数：2.00）A.赖氨酸B.天冬氨酸C.谷氨酰胺D.异亮氨酸8.关于肽单元的叙述，错误的是（分数：2.00）A.形成多肽链二级结构的基本单位B.形成肽键的六个原子在一个平面内C.肽键键长介于单键和双键之间D.肽键没有双键性能9.多肽链中主链骨架的组成是（分数：2.00）A.C2CONHC2CONHB.C2CNHOC2CNC.C2CHNC)C2CHNOD.C2NHC2COC2NH10.胰岛素分子 A链和 B链

3、的交联是靠（分数：2.00）A.氢键B.二硫键C.盐键D.疏水键11.蛋白质二级结构是指分子中（分数：2.00）A.每一原子的相对空间位置B.每一氨基酸侧链的空间构象C.局部主链的空间构象D.亚基间相对的空间位置12.下列关于蛋白质 -螺旋的叙述正确的是（分数：2.00）A.为左手双螺旋，螺距 0B.每一螺旋含 3个氨基酸残基C.氢键方向与螺旋长轴基本平行D.结构中富含有脯氨酸13.关于 -折叠，下列说法正确的是（分数：2.00）A.-折叠中氢键与肽链的长轴平行B.-螺旋是右手螺旋，-折叠是左手螺旋C.氢键只在不同肽链之间形成D.主链骨架呈锯齿状形成折叠的片层14.维系蛋白质三级结构稳定的最重

4、要的键或作用力是（分数：2.00）A.二硫键B.盐键C.氢键D.疏水作用15.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（分数：2.00）A.天然蛋白质分子均有的这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚集在三级结构的表面16.关于蛋白质四级结构的正确叙述是（分数：2.00）A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件C.蛋白质都有四级结构D.蛋白质亚基间由非共价键聚合17.蛋白质的变性是由于（分数：2.00）A.肽键断裂，一级结构遭到破坏B.蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰C.蛋白质分子沉淀D.次级

5、键断裂，天然构象解体18.PI为 6.5的蛋白质（分数：2.00）A.在 pH=7的溶液中为兼性离子B.在 pH=7的溶液中带负电C.在 pH=5的溶液中带负电D.在 pH=5溶液中为兼性离子19.茚三酮反应生成的蓝紫色化合物最大吸收峰在（分数：2.00）A.260nmB.280nmC.550nmD.570nm20.下列关于离子交换层析分离纯化蛋白质的叙述哪项是正确的（分数：2.00）A.负电荷量小的蛋白质先洗脱下来B.负电荷量大的蛋白质先洗脱下来C.正电荷量小的蛋白质先洗脱下来D.正电荷量大的蛋白质先洗脱下来21.下列哪种反应可用于检测蛋白质的水解程度（分数：2.00）A.茚三酮反应B.考马

6、斯亮蓝法C.米伦反应D.双缩脲反应22.利用分子筛效应分离蛋白质的技术是（分数：2.00）A.凝胶过滤B.盐析C.离子交换层析D.超滤法23.盐析法沉淀蛋白质的机制是（分数：2.00）A.中和电荷，破坏水化膜B.与蛋白质形成不溶性蛋白盐沉淀C.改变蛋白质空间构象D.调节蛋白质溶液的等电点24.镰刀细胞型贫血是由于（分数：2.00）A.分子结构中谷氨酸取代了缬氨酸B.分子结构中缬氨酸取代了谷氨酸C.分子结构中缬氨酸取代了甘氨酸D.分子结构中谷氨酸取代了甘氨酸25.疯牛病发病机制是由于（分数：2.00）A.-螺旋变成了 -折叠B.-折叠变成了 -螺旋C.-螺旋变成了 -转角D.-转角变成了 -螺旋

7、26.在效应物作用下，蛋白质产生的变构效应是由于蛋白质的（分数：2.00）A.一级结构发生变化B.构型发生变化C.构象发生变化D.氨基酸序列发生变化27.HbO 2 解离曲线是 S形的原因是（分数：2.00）A.Hb含有 Fe2+B.Hb含有四条肽链C.Hb存在于红细胞内D.Hb属于变构蛋白二、B 型题(总题数：6，分数：26.00) A.谷氨酸 B.赖氨酸 C.脯氨酸 D.胱氨酸（分数：6.00）(1).常出现于肽链转角结构中的氨基酸是（分数：2.00）A.B.C.D.(2).属于酸性氨基酸的是（分数：2.00）A.B.C.D.(3).参与谷胱甘肽合成的氨基酸是（分数：2.00）A.B.C.

8、D. A.蛋白质沉淀 B.蛋白质变性 C.蛋白质复性 D.蛋白质凝固（分数：4.00）(1).在常温下，加入大量丙酮，可致（分数：2.00）A.B.C.D.(2).加入高浓度硫酸铵可致（分数：2.00）A.B.C.D. A.一级结构破坏 B.二级结构破坏 C.空间结构破坏 D.四级结构破坏（分数：4.00）(1).亚基解聚时（分数：2.00）A.B.C.D.(2).蛋白酶水解（分数：2.00）A.B.C.D. A.双链 DNA解链成单链 DNA B.单链 DNA恢复成双链 DNA C.50%DNA变性时的温度 D.OD280增高（分数：4.00）(1).DNA变性是指（分数：2.00）A.B.

9、C.D.(2).T m 值是指（分数：2.00）A.B.C.D. A.rRNA B.tRNA C.mRNA D.hnRNA（分数：4.00）(1).寿命最短的 RNA是（分数：2.00）A.B.C.D.(2).三级结构是倒 L形的是（分数：2.00）A.B.C.D. A.snoRNA B.snRNA C.rRNA D.tRNA（分数：4.00）(1).参与 hnRNA剪切的核酸是（分数：2.00）A.B.C.D.(2).参与 rRNA加工修饰的核酸是（分数：2.00）A.B.C.D.三、X 型题(总题数：14，分数：20.00)28.下列属于支链氨基酸的是（分数：2.00）A.缬氨酸B.异亮氨

10、酸C.亮氨酸D.苯丙氨酸29.下列哪些属于蛋白质的二级结构（分数：2.00）A.-螺旋B.-螺旋C.-转角D.无规卷曲30.下列关于谷胱甘肽正确的是（分数：2.00）A.是体内的还原型物质B.含有一个特殊的肽键C.其功能基团是巯基D.是由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成的三肽31.蛋白质的结构域（分数：2.00）A.都有特定的功能B.折叠的较为紧密的区域C.属于三级结构D.存在于每一种蛋白质中32.氢键可维系蛋白质的结构有（分数：2.00）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构33.分子伴侣可以协助蛋白质形成正确的空间构象，包括的机制有（分数：2.00）A.分子伴侣与未折叠肽段结合后使其正

11、确折叠B.分子伴侣在肽键的正确形成起重要的作用C.分子伴侣与错误聚集的肽段结合诱导正确折叠D.分子伴侣在二硫键的正确形成起重要的作用34.能使蛋白质变性的试剂有（分数：1.00）A.乙醇B.强碱C.重金属离子D.生物碱试剂35.依据电荷不同，分离纯化蛋白质的方法是（分数：1.00）A.透析B.电泳C.分子筛D.离子交换层析36.可根据蛋白质的下列哪些性质来分离纯化蛋向质（分数：1.00）A.蛋白质分子的大小B.蛋白质的溶解度C.蛋白质分子所携带的电荷D.蛋白质的吸附性质37.核苷酸在体内的生理功能为（分数：1.00）A.可作为生物体内核酸合成的原料B.某些核苷酸是生物体内能量的直接供体C.某些

12、核苷酸可作为激素的第二信使D.可作为细胞的骨架结构38.DNA分子的碱基组成特点是（分数：1.00）A.A/T=1B.G+C/A+T=1C.G/C=1D.A+G/C+T=139.维系 DNA二级结构的力是（分数：1.00）A.氢键B.磷酸残基的离子键C.磷酸二酯键D.碱基堆积力40.关于 rRNA的叙述，正确的是（分数：1.00）A.能与蛋白质结合成核糖体的大小亚基B.是细胞内含量最多的 RNAC.含有较多的稀有碱基D.在所有的 RNA中半衰期最短41.真核生物 DNA的高级结构包括有（分数：1.00）A.核小体B.环状 DNAC.染色质纤维D.-螺旋西医综合-生物化学-8 答案解析(总分：1

13、00.00，做题时间：90 分钟)一、A 型题(总题数：27，分数：54.00)1.组成人体的蛋白质均属于 L-氨基酸，但除外（分数：2.00）A.赖氨酸B.甘氨酸 C.酪氨酸D.缬氨酸解析：解析 组成人体蛋白质的氨基酸有 20种且除甘氨酸外均属 L-氨基酸。甘氨酸不具有不对称碳原子-手性碳。2.下列氨基酸中属于非极性疏水氨基酸的是（分数：2.00）A.赖氨酸B.丙氨酸 C.苯丙氨酸D.丝氨酸解析：解析 非极性疏水性氨基酸包括脯氨酸(Pro)、缬氨酸(Val)、异亮氨酸(Ile)、亮氨酸(Leu)、丙氨酸(Ala)、甘氨酸(Cly)(记忆：夫携一两饼干)。3.色氨酸是下列哪一种氨基酸（分数：2

14、.00）A.酸性氨基酸B.碱性氨基酸C.支链氨基酸D.芳香族氨基酸 解析：解析 芳香氨基酸包括色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸。酸性氨基酸包括谷氨酸和天冬氨酸。碱性氨基酸包括赖氨酸、精氨酸和组氨酸。支链氨基酸包括缬氨酸、异亮氨酸和亮氨酸。4.蛋白质分子合成经加工修饰成的氨基酸是（分数：2.00）A.羟脯氨酸 B.赖氨酸C.脯氨酸D.谷氨酸解析：解析 修饰氨基酸主要包括胱氨酸、羟脯氨酸、羟赖氨酸。5.天然蛋白质中不存在的氨基酸是（分数：2.00）A.精氨酸B.胱氨酸C.羟脯氨酸D.同型半胱氨酸 解析：解析 同型半胱氨酸是甲硫氨酸循环的中间代谢产物，在天然蛋白质中不存在。6.280nm波长处有吸收峰的氨基

15、酸为（分数：2.00）A.精氨酸B.色氨酸 C.丝氨酸D.谷氨酸解析：解析 根据氨基酸的吸收光谱，色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280nm处。7.在 pH7.0的溶液中下列氨基酸在电场中移向正极速度最快（分数：2.00）A.赖氨酸B.天冬氨酸 C.谷氨酰胺D.异亮氨酸解析：解析 电泳时泳向正极说明氨基酸带负电(PIpH)，当 pH=7时，此氨基酸为酸性氨基酸，即天冬氨酸。8.关于肽单元的叙述，错误的是（分数：2.00）A.形成多肽链二级结构的基本单位B.形成肽键的六个原子在一个平面内C.肽键键长介于单键和双键之间D.肽键没有双键性能 解析：解析 参与肽键的 6个原子 C 1 、C，O、N、H、

16、C 2 位于同一平面，C 1 、C 2 在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的 6个原子构成了所谓的肽单元。它是形成多肽链二级结构的基本单位。肽键是一种特殊的键，其键长介于单双键之间，因而具有单双键的性能。9.多肽链中主链骨架的组成是（分数：2.00）A.C2CONHC2CONH B.C2CNHOC2CNC.C2CHNC)C2CHNOD.C2NHC2COC2NH解析：解析 形成肽键的肽单元结构为 C 2 -CO-NH-C 2 ，是由 1分子氨基酸的 -氨基与另一分子氨基酸的 -羧基缩去 1分子水形成。10.胰岛素分子 A链和 B链的交联是靠（分数：2.00）A.氢键B.二硫键 C.盐键D

17、.疏水键解析：解析 牛胰岛素分子有 A和 B两条多肽链，A 链有 21个氨基酸残基，B 链有 30个氨基酸残基。胰岛素分子中有 3个二硫键，其中 1个位于 A链内，为链内二硫键；另 2个位于 A、B 链之间，称为链间二硫键。11.蛋白质二级结构是指分子中（分数：2.00）A.每一原子的相对空间位置B.每一氨基酸侧链的空间构象C.局部主链的空间构象 D.亚基间相对的空间位置解析：解析 蛋白质的二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即整条肽链的三维空间结构。蛋白

18、质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。12.下列关于蛋白质 -螺旋的叙述正确的是（分数：2.00）A.为左手双螺旋，螺距 0B.每一螺旋含 3个氨基酸残基C.氢键方向与螺旋长轴基本平行 D.结构中富含有脯氨酸解析：解析 -螺旋的结构特点有：多肽链主链围绕中心轴旋转，螺旋的走向为右手螺旋，氨基酸侧链基团伸向螺旋外侧。每隔 3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为 0.54nm。氢键维持了 -螺旋结构的稳定，氢键方向与螺旋长轴基本平行。脯氨酸极少见于 -螺旋。13.关于 -折叠，下列说法正确的是（分数：2.00）A.-折叠中氢键与肽链的长轴平行B.-螺旋是右手螺

19、旋，-折叠是左手螺旋C.氢键只在不同肽链之间形成D.主链骨架呈锯齿状形成折叠的片层 解析：解析 -折叠呈折纸状或锯齿状，氢键连接，主链骨架形成锯齿状折叠的片层。14.维系蛋白质三级结构稳定的最重要的键或作用力是（分数：2.00）A.二硫键B.盐键C.氢键D.疏水作用 解析：解析 多肽链在二级结构的基础上再行折叠形成三级结构，维系其结构的非共价键有：氢键、离子键、疏水键、范德华力、二硫键，最主要的键是疏水键。15.关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（分数：2.00）A.天然蛋白质分子均有的这种结构B.具有三级结构的多肽链都具有生物学活性 C.三级结构的稳定性主要是次级键维系D.亲水基团聚

20、集在三级结构的表面解析：解析 具有三级结构的单体蛋白质有生物学活性，而组成四级结构的亚基同样具有三级结构，当其单独存在时不具备生物学活性。16.关于蛋白质四级结构的正确叙述是（分数：2.00）A.蛋白质四级结构的稳定性由二硫键维系B.四级结构是蛋白质保持生物学活性的必要条件C.蛋白质都有四级结构D.蛋白质亚基间由非共价键聚合 解析：解析 蛋白质的四级结构指蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基的聚合和相互作用；维持蛋白质空间结构的化学键主要是一些次级键，如氢键、疏水键、盐键等。17.蛋白质的变性是由于（分数：2.00）A.肽键断裂，一级结构遭到破坏B.蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰C.蛋白质分子

21、沉淀D.次级键断裂，天然构象解体 解析：解析 蛋白质的变性是指以物理性或化学性方法破坏蛋白质的空间构象，但一般不影响其一级结构。18.PI为 6.5的蛋白质（分数：2.00）A.在 pH=7的溶液中为兼性离子B.在 pH=7的溶液中带负电 C.在 pH=5的溶液中带负电D.在 pH=5溶液中为兼性离子解析：解析 等电点在溶液中，当 pH=PI时，蛋白质为兼性离子；当 pHPI 时，蛋白质带正电；当pHPI 时，蛋白质带负电。19.茚三酮反应生成的蓝紫色化合物最大吸收峰在（分数：2.00）A.260nmB.280nmC.550nmD.570nm 解析：解析 茚三酮生成蓝紫色化合物吸收峰是 570

22、nm。注意：280nm 波长特征性吸收峰氨基酸为色氨酸和酪氨酸，不包括苯丙氨酸；DNA(核酸)260nm 处吸光度增加。20.下列关于离子交换层析分离纯化蛋白质的叙述哪项是正确的（分数：2.00）A.负电荷量小的蛋白质先洗脱下来 B.负电荷量大的蛋白质先洗脱下来C.正电荷量小的蛋白质先洗脱下来D.正电荷量大的蛋白质先洗脱下来解析：解析 离子交换层析是利用各蛋白质的电荷量及性质不同进行分离。阴离子交换树脂颗粒上带正电荷，洗柱时，负电量小的蛋白质首先被洗脱。21.下列哪种反应可用于检测蛋白质的水解程度（分数：2.00）A.茚三酮反应B.考马斯亮蓝法C.米伦反应D.双缩脲反应 解析：解析 双缩脲反应

23、的底物是肽键，水解程度越深，肽键越少，生成的紫色化合物越少，溶液颜色越浅。22.利用分子筛效应分离蛋白质的技术是（分数：2.00）A.凝胶过滤 B.盐析C.离子交换层析D.超滤法解析：解析 透析是指利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开。超滤法应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。盐析是将硫酸铵、硫酸钠或者氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。蛋白质是两性电解质，在一定的 pH溶液中，可解离成带电荷的胶体颗粒，可与层析柱内的离子交换树脂颗粒表面的相反电荷相吸引，然后用盐溶液洗脱，带电荷少的蛋白质先被洗脱

24、，随着盐浓度的增加，带电量多的随之被洗脱，达到分离蛋白质的目的。分子筛又称凝胶过滤，层析柱内装有带小孔的凝胶颗粒，蛋白质溶液加于柱的顶部，小分子蛋白进入孔内，运行途径加长，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白不能进入孔内而直接沿颗粒间隙流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。23.盐析法沉淀蛋白质的机制是（分数：2.00）A.中和电荷，破坏水化膜 B.与蛋白质形成不溶性蛋白盐沉淀C.改变蛋白质空间构象D.调节蛋白质溶液的等电点解析：解析 盐析是将硫酸铵、硫酸钠或者氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质胶粒的水化膜被破坏，所带电荷被中和，因此破坏了蛋白质胶体的稳定因素，致使蛋白质沉淀。盐析时若溶液的 pH在

25、蛋白质等电点则效果最好。盐析不涉及蛋白质结构的变化。盐析是由于破坏水化膜、中和电荷使蛋白质胶粒聚集变大而下沉，被沉淀的蛋白质是不变性的，这和与蛋白质形成不溶性盐沉淀是不同的，蛋白质可与重金属离子形成不溶性蛋白盐而沉淀，此时蛋白已变性。24.镰刀细胞型贫血是由于（分数：2.00）A.分子结构中谷氨酸取代了缬氨酸B.分子结构中缬氨酸取代了谷氨酸 C.分子结构中缬氨酸取代了甘氨酸D.分子结构中谷氨酸取代了甘氨酸解析：解析 记忆：谷(谷氨酸)子斜(缬氨酸)了，就要用镰刀(镰刀形红细胞贫血)去砍。25.疯牛病发病机制是由于（分数：2.00）A.-螺旋变成了 -折叠 B.-折叠变成了 -螺旋C.-螺旋变成

26、了 -转角D.-转角变成了 -螺旋解析：解析 蛋白质空间构象疾病的典型代表。正常 PrP富含 -螺旋转变成 -折叠而致病。26.在效应物作用下，蛋白质产生的变构效应是由于蛋白质的（分数：2.00）A.一级结构发生变化B.构型发生变化C.构象发生变化 D.氨基酸序列发生变化解析：解析 一个蛋白质与它的配体(或其他蛋白质)结合后，蛋白质的构象发生变化，使它更适合于功能的需要，这种变化称别构效应。27.HbO 2 解离曲线是 S形的原因是（分数：2.00）A.Hb含有 Fe2+B.Hb含有四条肽链C.Hb存在于红细胞内D.Hb属于变构蛋白 解析：解析 HbO 2 的结构与功能的关系。Hb 的四个亚基

27、，其中一个亚基与 O 2 结合后，能促进第二个及第三个亚基与 O 2 的结合，当三个亚基与 O 2 结合后，又大大促进了第四个亚基与 O 2 的结合，这种效应称为正协同效应，属于变构调节。Hb 与 O 2 的解离曲线呈 S形，是典型的变构蛋白调节的动力学特点。二、B 型题(总题数：6，分数：26.00) A.谷氨酸 B.赖氨酸 C.脯氨酸 D.胱氨酸（分数：6.00）(1).常出现于肽链转角结构中的氨基酸是（分数：2.00）A.B.C. D.解析：(2).属于酸性氨基酸的是（分数：2.00）A. B.C.D.解析：(3).参与谷胱甘肽合成的氨基酸是（分数：2.00）A. B.C.D.解析：解析

28、 肽链转角结构中的氨基酸为脯氨酸。酸性氨基酸包括天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)。谷胱甘肽是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。 A.蛋白质沉淀 B.蛋白质变性 C.蛋白质复性 D.蛋白质凝固（分数：4.00）(1).在常温下，加入大量丙酮，可致（分数：2.00）A.B. C.D.解析：(2).加入高浓度硫酸铵可致（分数：2.00）A. B.C.D.解析：解析 在蛋白质溶液中加入大量中性盐，蛋白质胶粒的水化层即被破坏，其所带电荷也被中和，从而使蛋白质发生沉淀，这种盐析沉淀蛋白质的优点是不发生变性，硫酸铵沉淀蛋白质即为盐析作用。而在蛋白质中加入丙酮等有机溶剂，可破坏蛋白质的水化膜而使其沉淀

29、，但在常温下，有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性。 A.一级结构破坏 B.二级结构破坏 C.空间结构破坏 D.四级结构破坏（分数：4.00）(1).亚基解聚时（分数：2.00）A.B.C.D. 解析：(2).蛋白酶水解（分数：2.00）A. B.C.D.解析：解析 亚基组成蛋白质的四级结构。水解破坏的化学键是肽键，即破坏的是一级结构，蛋白质完全水解最终产物都是氨基酸。 A.双链 DNA解链成单链 DNA B.单链 DNA恢复成双链 DNA C.50%DNA变性时的温度 D.OD280增高（分数：4.00）(1).DNA变性是指（分数：2.00）A. B.C.D.解析：(2).T m 值是指（分数：

30、2.00）A.B.C. D.解析：解析 DNA 的双螺旋结构中双链分开叫做变性，T m (中点解链温度)是指 DNA从变性开始到完全解链温度范围内的中点。DNA 变性后其 260nm波长处光吸收增高。 A.rRNA B.tRNA C.mRNA D.hnRNA（分数：4.00）(1).寿命最短的 RNA是（分数：2.00）A.B.C. D.解析：(2).三级结构是倒 L形的是（分数：2.00）A.B. C.D.解析：解析 (1)tRNA 是分子最小的 RNA，具有稀有碱基。这类稀有碱基一般是在转录后，经过特殊的修饰而成的。它们的碱基序列都能折叠成三叶草形二级结构。rRNA 是组成核糖体的主要成分

31、。核糖体是合成蛋白质的工厂。在大肠埃希菌中，rRNA 量占细胞总 RNA量的 75%85%，而 tRNA占 15%，mRNA 仅占3%5%。mRNA 的种类最多，寿命最短。(2)组成 tRNA的几十个核苷酸中，能互补配对的区域可以形成局部双链，这些局部双链呈茎状，中间不能配对的部分膨出形成茎环，使整个 tRNA呈三叶草形结构，此为tRNA的二级结构。X 射线衍射结构分析表明：tRNA 的三级结构呈倒 L形。 A.snoRNA B.snRNA C.rRNA D.tRNA（分数：4.00）(1).参与 hnRNA剪切的核酸是（分数：2.00）A.B. C.D.解析：(2).参与 rRNA加工修饰的

32、核酸是（分数：2.00）A. B.C.D.解析：解析 snRNA 与蛋白质构成小分子核糖核酸核蛋白体，参与 hnRNA剪切。snoRNA 参与 rRNA核糖C-2的甲基化修饰。三、X 型题(总题数：14，分数：20.00)28.下列属于支链氨基酸的是（分数：2.00）A.缬氨酸 B.异亮氨酸 C.亮氨酸 D.苯丙氨酸解析：解析 支链氨基酸包括缬氨酸、异亮氨酸和亮氨酸。苯丙氨酸是芳香族氨基酸。29.下列哪些属于蛋白质的二级结构（分数：2.00）A.-螺旋 B.-螺旋C.-转角 D.无规卷曲 解析：解析 蛋白质的二级结构是指蛋白质主链的局部空间结构、不涉及氨基酸残基侧链构象。包括-螺旋、-折叠、-

33、转角、无规卷曲。30.下列关于谷胱甘肽正确的是（分数：2.00）A.是体内的还原型物质 B.含有一个特殊的肽键 C.其功能基团是巯基 D.是由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成的三肽解析：解析 谷胱甘肽是一种含 -酰胺键和巯基的三肽，由谷氨酸、半胱氨酸及甘氨酸组成。存在于几乎身体的每一个细胞。谷胱甘肽能帮助保持正常的免疫系统的功能，并具有抗氧化作用和整合解毒作用，半胱氨酸上的巯基为其活性基团(故常简写为 G-SH)，易与某些药物(如扑热息痛)、毒素(如自由基、碘乙酸，铅、汞、砷等重金属)等结合，而具有整合解毒作用。谷胱甘肽有还原型(G-SH)和氧化型(G-S-S-G)两种形式，在生理条件下以还原型谷胱

34、甘肽占绝大多数。谷胱甘肽还原酶催化两型间的互变。该酶的辅酶为磷酸糖旁路代谢提供的 NADPH。31.蛋白质的结构域（分数：2.00）A.都有特定的功能 B.折叠的较为紧密的区域 C.属于三级结构 D.存在于每一种蛋白质中解析：解析 蛋白质三级结构的基本结构单位是结构域。三级结构：在二级结构基础上进一步折叠成紧密的三维形式。三维形状一般都可以大致说是球状的或是纤维状的。一个蛋白质可以只包含一个结构域也可以由几个结构域组成，故结构域是能够独立折叠为稳定的三级结构的多肽链的一部分或全部。结构域也是功能单位，通常多结构域蛋白质中不同的结构域是与不同的功能相关联的。结构域是三级结构但并非存在于每一种蛋白

35、质中。32.氢键可维系蛋白质的结构有（分数：2.00）A.一级结构B.二级结构 C.三级结构 D.四级结构 解析：解析 氢键可维持蛋白质的空间结构(二三四级结构)。二级结构：氢键。三级结构：离子键+疏水作用+范德华力+氢键。四级结构：离子键+氢键。33.分子伴侣可以协助蛋白质形成正确的空间构象，包括的机制有（分数：2.00）A.分子伴侣与未折叠肽段结合后使其正确折叠 B.分子伴侣在肽键的正确形成起重要的作用C.分子伴侣与错误聚集的肽段结合诱导正确折叠 D.分子伴侣在二硫键的正确形成起重要的作用 解析：解析 分子伴侣通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠。许多分子伴侣是 ATP酶，能够可逆地与未

36、折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，引导肽链正确折叠；分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。有些分子伴侣也对蛋白质二硫键正确形成起到重要作用。34.能使蛋白质变性的试剂有（分数：1.00）A.乙醇 B.强碱 C.重金属离子 D.生物碱试剂 解析：解析 蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)

37、、紫外线及 X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。35.依据电荷不同，分离纯化蛋白质的方法是（分数：1.00）A.透析B.电泳 C.分子筛D.离子交换层析 解析：解析 根据分子量大小进行纯化：透析、超滤、离心、凝胶过滤。根据电荷不同进行纯化：电泳、离子交换层析。36.可根据蛋白质的下列哪些性质来分离纯化蛋向质（分数：1.00）A.蛋白质分子的大小 B.蛋白质的溶解度 C.蛋白质分子所携带的电荷 D.蛋白质的吸附性质 解析：解析 蛋白质分子的大小：透析、超滤、离心、凝胶过滤；蛋白质的溶解度：盐析；蛋白质分子所携带的电荷：电泳、离子交换层析；蛋白质的吸附性质：离子交换层析。37.核苷酸在体内的生理

38、功能为（分数：1.00）A.可作为生物体内核酸合成的原料 B.某些核苷酸是生物体内能量的直接供体 C.某些核苷酸可作为激素的第二信使 D.可作为细胞的骨架结构解析：解析 核苷酸是核酸构成的基本单位，是体内核酸合成的原料。体内核苷酸除一磷酸核苷酸形式外，还有核苷的二磷酸酯和三磷酸酯形式，高能磷酸酯如 ATP、ADP 等是体内能量的直接供体，环化的核苷酸则在细胞内代谢的调节和跨膜信号传导中起着十分重要的作用。可作为细胞的骨架结构的是磷酸双分子层。38.DNA分子的碱基组成特点是（分数：1.00）A.A/T=1 B.G+C/A+T=1C.G/C=1 D.A+G/C+T=1 解析：解析 DNA 碱基组

39、成的 Chargaff规则为 A=T，G=C，故 A+TG+C。39.维系 DNA二级结构的力是（分数：1.00）A.氢键 B.磷酸残基的离子键C.磷酸二酯键D.碱基堆积力 解析：解析 DNA 二级结构的稳定作用力：两条多核苷酸链间的互补碱基对之间的氢键是 DNA双螺旋的横向维系力；碱基对间疏水的堆积力是 DNA双螺旋的纵向维系力。40.关于 rRNA的叙述，正确的是（分数：1.00）A.能与蛋白质结合成核糖体的大小亚基 B.是细胞内含量最多的 RNA C.含有较多的稀有碱基D.在所有的 RNA中半衰期最短解析：解析 rRNA 是细胞内含量最多的 RNA，与蛋白质结合构成核糖体是蛋白质合成的场所。含有稀有碱基较多的是 tRNA，半衰期最短的是 mRNA。41.真核生物 DNA的高级结构包括有（分数：1.00）A.核小体 B.环状 DNAC.染色质纤维 D.-螺旋解析：解析 DNA 的二级结构是双螺旋结构，在此基础上 DNA还将进一步折叠盘曲成更高级结构。在原核生物，DNA 的三级结构为超螺旋结构；在真核生物，DNA 的三级结构为核小体，它是由 DNA双螺旋分子缠绕组蛋白八聚体(核心组蛋白)形成的。