【医学类职业资格】病理学技术相关专业知识-10及答案解析.doc

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1、病理学技术相关专业知识-10 及答案解析(总分：18.00，做题时间：90 分钟)一、B 型题(总题数：9，分数：18.00)A蛋白质分子大小不同B多肽链中氨基酸间借肽键相连C蛋白质对 280nm 紫外光有吸收D蛋白质是两性电解质E蛋白质溶液为亲水胶体（分数：2.00）(1).分子筛层析法分离蛋白质的依据是（分数：0.50）A.B.C.D.E.(2).盐析法分离蛋白质的依据是（分数：0.50）A.B.C.D.E.(3).电泳法分离蛋白质的依据是（分数：0.50）A.B.C.D.E.(4).双缩脲法测定蛋白质含量的依据是（分数：0.50）A.B.C.D.E.A肽键B离子键C二硫键D氢键E疏水键（

2、分数：1.50）(1).维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（分数：0.50）A.B.C.D.E.(2).胰岛素分子的一级结构中除肽键外还有（分数：0.50）A.B.C.D.E.(3).蛋白质变性时不被破坏的化学键是（分数：0.50）A.B.C.D.E.A生物学活性丧失B特定的空间结构被破坏C蛋白质溶液发生沉淀D蛋白分子所带电荷被中和，水化膜存在E多肽链中的肽键断裂（分数：1.00）(1).蛋白质溶液中加入适量硫酸铵可引起（分数：0.50）A.B.C.D.E.(2).蛋白质溶液中加入羧基肽酶时可引起（分数：0.50）A.B.C.D.E.A-螺旋B-折叠C-转角D三股螺旋E无规则卷曲（分数：1.00

3、）(1).常发生于肽链进行 180回折的转角上（分数：0.50）A.B.C.D.E.(2).结构中多肽链充分伸展（分数：0.50）A.B.C.D.E.A一级结构B二级结构C超二级结构D三级结构E四级结构（分数：2.50）(1).是多肽链中氨基酸的排列顺序（分数：0.50）A.B.C.D.E.(2).是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置（分数：0.50）A.B.C.D.E.(3).是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用（分数：0.50）A.B.C.D.E.(4).是肽链主链骨架原子相对空间位置（分数：0.50）A.B.C.D.E.(5).是两个以上的二级结构的集合（分数：0.50）A.B

4、.C.D.E.A维生素 B1B维生素 B6C维生素 PPD生物素E泛酸（分数：2.50）(1).酰基转移反应的辅酶含有（分数：0.50）A.B.C.D.E.(2).有递氢作用的还原酶的辅酶可含有（分数：0.50）A.B.C.D.E.(3).氨基酸转氨酶和脱羧酶的辅酶含有（分数：0.50）A.B.C.D.E.(4).羧化酶的辅酶含有（分数：0.50）A.B.C.D.E.(5).酰基辅酶 A 脱氢酶的辅酶含有（分数：0.50）A.B.C.D.E.ACAP 结合位点B调节基因C启动基因D操纵基因E结构基因（分数：2.50）(1).降解产物基因激活蛋白结合位点（分数：0.50）A.B.C.D.E.(2

5、).编码乳糖代谢所需要的酶（分数：0.50）A.B.C.D.E.(3).编码阻遏蛋白或调节蛋白（分数：0.50）A.B.C.D.E.(4).RNA 聚合酶识别与结合区（分数：0.50）A.B.C.D.E.(5).阻遏因子或调节蛋白结合位点（分数：0.50）A.B.C.D.E.A酶原激活作用B别构调节作用C共价修饰调节D同工酶的作用E酶含量的调节（分数：2.50）(1).消耗 ATP 使酶蛋白磷酸化（分数：0.50）A.B.C.D.E.(2).LDH1 和 LDH5 分别在心肌和骨骼肌中的作用（分数：0.50）A.B.C.D.E.(3).属于慢调节（分数：0.50）A.B.C.D.E.(4).在

6、肠腔中胰蛋白酶其前体蛋白 N 端的 6 肽被切除后的多肽折叠形成活性中心（分数：0.50）A.B.C.D.E.(5).某一代谢物与酶活性中心以外的部位结合，来调节酶的活性（分数：0.50）A.B.C.D.E.A己糖激酶B糖原合酶C磷酸化酶D丙酮酸羧化酶E6-磷酸葡萄糖脱氢酶（分数：2.50）(1).糖原分解的关键酶（分数：0.50）A.B.C.D.E.(2).糖原合成的关键酶（分数：0.50）A.B.C.D.E.(3).糖异生的关键酶（分数：0.50）A.B.C.D.E.(4).磷酸戊糖途径的关键酶（分数：0.50）A.B.C.D.E.(5).糖酵解的关键酶（分数：0.50）A.B.C.D.E

7、.病理学技术相关专业知识-10 答案解析(总分：18.00，做题时间：90 分钟)一、B 型题(总题数：9，分数：18.00)A蛋白质分子大小不同B多肽链中氨基酸间借肽键相连C蛋白质对 280nm 紫外光有吸收D蛋白质是两性电解质E蛋白质溶液为亲水胶体（分数：2.00）(1).分子筛层析法分离蛋白质的依据是（分数：0.50）A. B.C.D.E.解析：(2).盐析法分离蛋白质的依据是（分数：0.50）A.B.C.D.E. 解析：(3).电泳法分离蛋白质的依据是（分数：0.50）A.B.C.D. E.解析：(4).双缩脲法测定蛋白质含量的依据是（分数：0.50）A.B. C.D.E.解析：分子筛

8、层析法是利用混合物中各组分的分子大小不同来分离混合物的一种方法。蛋白质是亲水胶体，其在水中稳定是因为其分子表面的水化膜和电荷。中性盐可以破坏这两个稳定的因素使蛋白质沉淀析出。蛋白质是两性电解质，在溶液的 pH 不等于其等电点的情况下可以带上电荷，这是电泳的依据。双缩脲试剂可以使肽键显色，这是对蛋白质定量分析的依据。A肽键B离子键C二硫键D氢键E疏水键（分数：1.50）(1).维系蛋白质二级结构稳定的化学键是（分数：0.50）A.B.C.D. E.解析：(2).胰岛素分子的一级结构中除肽键外还有（分数：0.50）A.B.C. D.E.解析：(3).蛋白质变性时不被破坏的化学键是（分数：0.50）

9、A. B.C.D.E.解析：蛋白质的一级结构指肽链中氨基酸的排列顺序及二硫键位置，维持一级结构的化学键是肽键，有时包括二硫键。蛋白质的二级结构指肽链局部主链原子的空间排布，靠氢键维持稳定。蛋白质的三级结构指肽链所有原子的空间构象，主要靠次级键维持稳定。具有三级结构的肽链以亚基形式聚合形成蛋白质的四级结构，同样靠次级键维持稳定。蛋白质变性指某些理化因素作用导致蛋白质的构象发生改变，进而改变生物学活性。变性的蛋白质不改变一级结构，不破坏肽键。A生物学活性丧失B特定的空间结构被破坏C蛋白质溶液发生沉淀D蛋白分子所带电荷被中和，水化膜存在E多肽链中的肽键断裂（分数：1.00）(1).蛋白质溶液中加入适

10、量硫酸铵可引起（分数：0.50）A.B.C. D.E.解析：(2).蛋白质溶液中加入羧基肽酶时可引起（分数：0.50）A.B.C.D.E. 解析：蛋白质溶液中加入适量硫酸铵可以使蛋白质的溶解度降低而从溶液中沉淀析出，称为蛋白质的盐析。羧基肽酶可以水解肽链羧基末端的肽键。A-螺旋B-折叠C-转角D三股螺旋E无规则卷曲（分数：1.00）(1).常发生于肽链进行 180回折的转角上（分数：0.50）A.B.C. D.E.解析：(2).结构中多肽链充分伸展（分数：0.50）A.B. C.D.E.解析：蛋白质的二级结构指多肽主链原子的局部空间排列，不涉及侧链基团的构象。形成二级结构的基础是肽单元。二级结

11、构的基本形式包括 -螺旋(肽链中肽单元通过 -碳原子的相对旋转延长轴方向按规律盘绕形成的一种紧密螺旋盘曲构象)、-折叠(多肽主链局部一种比较伸展的呈锯齿状的结构)、-转角(肽链主链出现 180的回折)和无规卷曲(肽链主链中无确定规律性的构象)四种。A一级结构B二级结构C超二级结构D三级结构E四级结构（分数：2.50）(1).是多肽链中氨基酸的排列顺序（分数：0.50）A. B.C.D.E.解析：(2).是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置（分数：0.50）A.B.C.D. E.解析：(3).是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用（分数：0.50）A.B.C.D.E. 解析：(4).是肽

12、链主链骨架原子相对空间位置（分数：0.50）A.B. C.D.E.解析：(5).是两个以上的二级结构的集合（分数：0.50）A.B.C. D.E.解析：A维生素 B1B维生素 B6C维生素 PPD生物素E泛酸（分数：2.50）(1).酰基转移反应的辅酶含有（分数：0.50）A.B.C.D.E. 解析：(2).有递氢作用的还原酶的辅酶可含有（分数：0.50）A.B.C. D.E.解析：(3).氨基酸转氨酶和脱羧酶的辅酶含有（分数：0.50）A.B. C.D.E.解析：(4).羧化酶的辅酶含有（分数：0.50）A.B.C.D. E.解析：(5).酰基辅酶 A 脱氢酶的辅酶含有（分数：0.50）A.

13、 B.C.D.E.解析：构成 FAD，是酰基辅酶 A 脱氢酶的辅酶；衍生的磷酸吡哆醛作为氨基酸转氨酶和脱羧酶的辅酶；维生素 PP 组成辅酶和辅酶，作为脱氢酶的辅酶，有递氢作用的还原酶的辅酶常为辅酶；生物素是羧化酶的辅酶；而泛酸组成辅酶 A 作为酰基的载体参与酰基。ACAP 结合位点B调节基因C启动基因D操纵基因E结构基因（分数：2.50）(1).降解产物基因激活蛋白结合位点（分数：0.50）A. B.C.D.E.解析：(2).编码乳糖代谢所需要的酶（分数：0.50）A.B.C.D.E. 解析：(3).编码阻遏蛋白或调节蛋白（分数：0.50）A.B. C.D.E.解析：(4).RNA 聚合酶识别

14、与结合区（分数：0.50）A.B.C. D.E.解析：(5).阻遏因子或调节蛋白结合位点（分数：0.50）A.B.C.D. E.解析：乳糖操纵子含 Z、Y、A 三个结构基因，分别编码 -半乳糖苷酶、透酶和乙酰基转移酶；一个操纵序列(O)、一个启动序列(P)及一个调节基因(I)，I 基因具有独立的启动序列(PI)，编码一种阻遏蛋白，结合于操纵序列(O)，使操纵子受阻遏处于关闭状态。在启动序列(P)上游还有一个分解(代谢)物基因激活蛋白(CAP)结合位点。由 P 序列、O 序列和 CAP 结合位点构成乳糖操纵子的调控区，调控三种酶的编码基因的表达。A酶原激活作用B别构调节作用C共价修饰调节D同工酶

15、的作用E酶含量的调节（分数：2.50）(1).消耗 ATP 使酶蛋白磷酸化（分数：0.50）A.B.C. D.E.解析：(2).LDH1 和 LDH5 分别在心肌和骨骼肌中的作用（分数：0.50）A.B.C.D. E.解析：(3).属于慢调节（分数：0.50）A.B.C.D.E. 解析：(4).在肠腔中胰蛋白酶其前体蛋白 N 端的 6 肽被切除后的多肽折叠形成活性中心（分数：0.50）A. B.C.D.E.解析：(5).某一代谢物与酶活性中心以外的部位结合，来调节酶的活性（分数：0.50）A.B. C.D.E.解析：酶的调节包括酶结构的调节(快速调节)和酶含量的调节(慢速调节)。酶结构的调节包

16、括酶原激活、酶变构调节和酶的共价修饰，酶含量的调节主要是酶蛋白合成的诱导和阻遏。酶原的激活指无活性的酶原转变成有活性的酶，其本质是一个或几个肽段，形成或暴露酶的活性中心。酶的变构调节指的是某一代谢物与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的构象进而调节酶的活性。酶的共价修饰调节指一种酶在其他酶的作用下发生共价的化学修饰而改变酶的活性，常见的是酶蛋白的磷酸化和脱磷酸。同工酶指催化相同的化学反应而酶的分子结构与理化性质甚至免疫学活性都不同的一组酶。同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一组织的同一细胞中，对代谢的调节有重要意义。A己糖激酶B糖原合酶C磷酸化酶D丙酮酸羧化酶E6-磷酸葡萄糖脱氢酶（分数：2.50）(1).糖原分解的关键酶（分数：0.50）A. B.C.D.E.解析：(2).糖原合成的关键酶（分数：0.50）A.B. C.D.E.解析：(3).糖异生的关键酶（分数：0.50）A.B.C.D. E.解析：(4).磷酸戊糖途径的关键酶（分数：0.50）A.B.C.D.E. 解析：(5).糖酵解的关键酶（分数：0.50）A. B.C.D.E.解析：