1、病理学技术相关专业知识-6 及答案解析(总分：50.00，做题时间：90 分钟)一、A1 型题(总题数：50，分数：50.00)1.体内许多酶的活性与其分子中半胱氨酸残基上的巯基直接有关，有些毒物能与酶分子的巯基结合而抑制酶活性。下列物质中，能保护酶分子上的巯基的是A胱氨酸 B蛋氨酸C二价阳离子 D还原型谷胱甘肽E硫酸铵（分数：1.00）A.B.C.D.E.2.以 TPP 为辅助因子的酶是A柠檬酸合成酶 B苹果酸脱氢酶C琥珀酸脱氢酶 D异柠檬酸脱氢酶E-酮戊二酸脱氢酶系（分数：1.00）A.B.C.D.E.3.关于蛋白质变性的叙述正确的是A蛋白酶作用使蛋白质变性B加硫酸铵沉淀使蛋白质变性C蛋白
2、质变性后易沉淀D蛋白质变性后对 280nm 紫外光吸收消失E所有蛋白质变性后均可复性（分数：1.00）A.B.C.D.E.4.决定氧化磷酸化速率的最主要的因素是AADP 浓度 BAMP 浓度CFMN DFADENADP +（分数：1.00）A.B.C.D.E.5.关于酶的可逆性抑制正确的是A抑制剂与酶结合后使酶变性B抑制剂与酶通常以共价键结合C抑制剂不能用物理的方法去除D抑制剂对酶无专一性E磺胺药的抗菌作用是可逆性抑制（分数：1.00）A.B.C.D.E.6.维持蛋白质二级结构的主要化学键是A氢键 B二硫键C疏水键 D离子键E磷酸二酯键（分数：1.00）A.B.C.D.E.7.关于 Km 值正
3、确的说法是A是酶的特征性常数，与酶浓度无关B受酶和底物的浓度影向C与底物的种类无关DKm 值越小则酶与底物亲和力越小E酶的 Km 值越小则催化效率越低（分数：1.00）A.B.C.D.E.8.三羧酸循环发生的部位是A细胞核 B微粒体 C线粒体D内质网 E细胞液（分数：1.00）A.B.C.D.E.9.人体生命活动主要的直接供能物质是A葡萄糖 B氨基酸CGTP DATPE磷酸肌酸（分数：1.00）A.B.C.D.E.10.下列氨基酸为非编码氨基酸的是A半胱氨酸 B组氨酸C羟脯氨酸 D丝氨酸E亮氨酸（分数：1.00）A.B.C.D.E.11.磷酸酶对磷酸酯键的水解属于A绝对专一性 B相对专一性C立
4、体异构专一性 D顺反异构专一性E族类专一性（分数：1.00）A.B.C.D.E.12.可用于蛋白质定量的测定方法是AFolin-酚试剂反应 B双缩脲反应C茚三酮反应 D紫外分光光度法E以上都可以（分数：1.00）A.B.C.D.E.13.关于非竞争性抑制作用正确的是A抑制剂的结构与底物相似B抑制剂和底物结合在酶分子的不同部位CKm、V max不变 DKm、V maxEKm 不变、V max增大（分数：1.00）A.B.C.D.E.14.下列氨基酸为含硫氨基酸的是A色氨酸 B苏氨酸C苯丙氨酸 D蛋氨酸E脯氨酸（分数：1.00）A.B.C.D.E.15.下列不参与三羧酸循环的酶是A延胡索酸酶 B异
5、柠檬酸脱氢酶C琥珀酸脱氢酶 D丙酮酸脱氢酶E顺乌头酸酶（分数：1.00）A.B.C.D.E.16.酶加速化学反应速度是因为A向反应体系提供能量B降低底物的能量水平C酶具有活性中心 D酶对底物有特异性E降低反应的活化能（分数：1.00）A.B.C.D.E.17.肽链中的氨基酸不利于形成 -螺旋而利于 -转角的形成的是APro BAla CValDTyr ELeu（分数：1.00）A.B.C.D.E.18.关于构成蛋白质的氨基酸的叙述正确的是A均为氨基酸(脯氨酸为 -亚氨基酸)B均为 L-氨基酸 C均有旋光异构现象D只含有 -氨基和 -羧基E均有极性侧链（分数：1.00）A.B.C.D.E.19.
6、蛋白质变性是由于A肽键断裂，一级结构遭到破坏B蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰C蛋白质分子沉淀D次级键断裂，天然构象解体E多肽链的净电荷等于零（分数：1.00）A.B.C.D.E.20.每种完整的蛋白质分子必定具有A-螺旋 B-折叠C三级结构 D四级结构E辅助因子（分数：1.00）A.B.C.D.E.21.对结合酶中金属离子的描述错误的是A与酶蛋白的结合可以紧密或疏松B与酶蛋白结合疏松的金属离子，即使不存在酶也能发挥最大活性C能与酶及底物形成三元络合物D金属离子可稳定酶的构象E某些反应靠金属离子传递电子（分数：1.00）A.B.C.D.E.22.下列氨基酸为亚氨基酸的是AGly BPro CT
7、rpDTry ELys（分数：1.00）A.B.C.D.E.23.关于酶竞争性抑制作用正确的是A抑制剂的结构与底物不相似B增大S对抑制作用无影响CKm、V max不变 DKm、V maxE抑制剂和底物都与酶的活性中心结合（分数：1.00）A.B.C.D.E.24.蛋白质变性的实质是由于下列哪种键被破坏A盐键 B肽键C氢键 D疏水键E次级键（分数：1.00）A.B.C.D.E.25.含有 78 个氨基酸的 -螺旋的螺旋长度是A26.52nm B11.7nmC28.08nm D14.04nmE20.72nm（分数：1.00）A.B.C.D.E.26.含有 2 个羧基的氨基酸是ALys BAsn C
8、GlnDGlu ECys（分数：1.00）A.B.C.D.E.27.三大营养物质的共同中间代谢物是A乙酰 CoA B乙酰乙酸CATP D丙酮酸E以上都不是（分数：1.00）A.B.C.D.E.28.酶反应中决定酶专一性的部分是A辅助因子 B酶蛋白C金属离子 D底物E别构剂（分数：1.00）A.B.C.D.E.29.下列直接参与底物水平磷酸化的酶是A-酮戊二酸脱氢酶 B琥珀酰 CoA 合成酶C琥珀酸脱氢酶 D葡萄糖 6-磷酸脱氢酶E丙酮酸脱氢酶（分数：1.00）A.B.C.D.E.30.下列不符合辅酶的特点的是A与酶蛋白结合牢固 B常含有 B 族维生素C辅酶多数是金属离子D一些与酶蛋白结合疏松的
9、辅酶起第二底物的作用E辅酶可以传递氢和电子及一些基团（分数：1.00）A.B.C.D.E.31.酶活性中心的叙述正确的是A与底物结合并使之转化为产物的特定区域B必需基团都在酶的活性中心C抑制剂都结合于酶的活性中心D都含有辅酶 E酶的中心部位（分数：1.00）A.B.C.D.E.32.一个生物样品的含氮量为 5%，它的蛋白质含量正确的是A8.80% B12.50% C16.0%D38.0% E31.25%（分数：1.00）A.B.C.D.E.33.蛋白质的基本组成单位是A葡萄糖 B核苷酸 C肽单元D氨基酸 E碱基（分数：1.00）A.B.C.D.E.34.关于酶的不可逆性抑制正确的是A抑制剂与酶
10、的必需基团以共价键结合B抑制剂的结构与底物相似C抑制剂与酶结合后酶不会恢复活性D抑制剂只与酶的活性中心结合E抑制剂常是机体的代谢物（分数：1.00）A.B.C.D.E.35.酶促反应米氏方程中最大反应速度是A底物被酶完全饱和时反应速度B酶完全被底物饱和时的反应速度C酶的特征性常数D随底物浓度的改变而改变E不随酶浓度的改变而改变（分数：1.00）A.B.C.D.E.36.符合高能磷酸键的叙述是A含高能键的化合物都含有高能磷酸键B高能磷酸键的键能特别高C有高能磷酸键变化的反应都是不可逆的D高能磷酸键只能通过氧化磷酸化生成E高能磷酸键水解释放的能量较大（分数：1.00）A.B.C.D.E.37.不出
11、现于蛋白质中的氨基酸是A半胱氨酸 B胱氨酸C瓜氨酸 D精氨酸E赖氨酸（分数：1.00）A.B.C.D.E.38.天门冬氨酸的 pK1=2.09、pK2=9.82、pKR=3.86，其 pI 是A7.73 B6.84 C5.96D5.955 E2.98（分数：1.00）A.B.C.D.E.39.酶与一般催化剂比较所特有的性质为A只加速反应进程不改变反应的平衡点B只促进热力学允许的反应C机制是降低反应的活化能D酶在反应前后无质和量的变化E对反应底物有专一性（分数：1.00）A.B.C.D.E.40.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于A反馈抑制 B底物抑制C竞争性抑制 D非竞争性抑制E别构抑制（分数：1
12、.00）A.B.C.D.E.41.关于变性蛋白质的特点正确的是A黏度下降 B溶解度增加C呈色反应减弱 D丧失原有的生物学活生E不易被胃蛋白酶水解（分数：1.00）A.B.C.D.E.42.蛋白质的元素组成中含量恒定的是A碳(C) B氧(O)C氮(N) D氢(H)E硫(S)（分数：1.00）A.B.C.D.E.43.关于同工酶正确的是A具有相同氨基酸组成的一组酶B结构相同而存在部位不同C催化相同的反应而结构不同D免疫学性质相同 E理化性质和功能相同（分数：1.00）A.B.C.D.E.44.关于酶的叙述正确的是A所有蛋白都有酶的活性B酶对底物都有绝对特异性C生物体内的几乎所有反应都需要酶D酶是活
13、细胞的产物，不能在细胞外发挥作用E其催化活性都需辅助因子（分数：1.00）A.B.C.D.E.45.引起酶原激活的方式是A氢键断裂、空间构象改变B酶蛋白与辅酶结合C酶由低活性的形式转变为高活性D部分肽键断裂、酶空间构象改变E酶蛋白被修饰（分数：1.00）A.B.C.D.E.46.关于关键酶下述描述错误的是A关键酶常是变构酶B在代谢途径中活性最高C常位于代谢途径第一步反应D常催化单向反应E常是受激素调节的酶（分数：1.00）A.B.C.D.E.47.心肌中富含的 LDH 同工酶是ALDH 1 BLDH 2 CLDH 3DLDH 4 ELDH 5（分数：1.00）A.B.C.D.E.48.下列氨基
14、酸不是 L-氨基酸的是AGly BAla CValDLeu EAsp（分数：1.00）A.B.C.D.E.49.蛋白质的一级结构指的是A蛋白质的 -螺旋结构B蛋白质分子的无规则卷曲C蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接D蛋白质分子内氨基酸的排列顺序E蛋白质分子内的二硫键（分数：1.00）A.B.C.D.E.50.维持蛋白质分子 -螺旋的化学键是A肽键 B疏水键C氢键 D二硫键E离子键（分数：1.00）A.B.C.D.E.病理学技术相关专业知识-6 答案解析(总分：50.00，做题时间：90 分钟)一、A1 型题(总题数：50，分数：50.00)1.体内许多酶的活性与其分子中半胱氨酸残基上的巯基直接有
15、关，有些毒物能与酶分子的巯基结合而抑制酶活性。下列物质中，能保护酶分子上的巯基的是A胱氨酸 B蛋氨酸C二价阳离子 D还原型谷胱甘肽E硫酸铵（分数：1.00）A.B.C.D. E.解析：谷胱甘肽(GSH)是一种不典型的三肽，谷氨酸通过 -羧基与半胱氨酸的 -氨基形成肽键，故称-谷胱甘肽。它通过功能基团巯基参与细胞的氧化还原作用，清除氧化剂，具有保护某些蛋白质的活性巯基不被氧化的作用。2.以 TPP 为辅助因子的酶是A柠檬酸合成酶 B苹果酸脱氢酶C琥珀酸脱氢酶 D异柠檬酸脱氢酶E-酮戊二酸脱氢酶系（分数：1.00）A.B.C.D.E. 解析：-酮戊二酸脱氢酶系的辅助因子同丙酮酸脱氢酶系。3.关于蛋
16、白质变性的叙述正确的是A蛋白酶作用使蛋白质变性B加硫酸铵沉淀使蛋白质变性C蛋白质变性后易沉淀D蛋白质变性后对 280nm 紫外光吸收消失E所有蛋白质变性后均可复性（分数：1.00）A.B.C. D.E.解析：蛋白质变性后疏水基团暴露在外，肽链容易相互聚集而从溶液中析出，这称为沉淀。变性后蛋白质容易沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性。在蛋白质溶液中加入高浓度中性盐，破坏蛋白质胶体稳定性而使蛋白质从溶液中沉淀称为盐析。盐析不引起蛋白质变性。4.决定氧化磷酸化速率的最主要的因素是AADP 浓度 BAMP 浓度CFMN DFADENADP +（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：完整线粒体只有底物
17、 ADP 和 Pi 充足时电子传递才能高水平进行。机体 ATP 利用增加，ADP 浓度升高，进入线粒体后使氧化磷酸化加速；反之，ADP 减少，氧化磷酸化减慢。5.关于酶的可逆性抑制正确的是A抑制剂与酶结合后使酶变性B抑制剂与酶通常以共价键结合C抑制剂不能用物理的方法去除D抑制剂对酶无专一性E磺胺药的抗菌作用是可逆性抑制（分数：1.00）A.B.C.D.E. 解析：可逆性抑制剂与酶以非共价键疏松地结合而使酶的活性丧失或降低。结合是可逆的，可以用透析和超滤的方法除去抑制剂而使酶复活。可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制等类型。磺胺药物的抑菌作用属于竞争性抑制。6.维持蛋白质二级结构
18、的主要化学键是A氢键 B二硫键C疏水键 D离子键E磷酸二酯键（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：7.关于 Km 值正确的说法是A是酶的特征性常数，与酶浓度无关B受酶和底物的浓度影向C与底物的种类无关DKm 值越小则酶与底物亲和力越小E酶的 Km 值越小则催化效率越低（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：Km 值是酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。是酶的特征性常数，与酶浓度无关。Km 值可以近似地表示酶和底物的亲和力。Km 值越小则底物与酶的亲和力越大，催化效率越高。8.三羧酸循环发生的部位是A细胞核 B微粒体 C线粒体D内质网 E细胞液（分数：1.00）A.B.C. D
19、.E.解析：9.人体生命活动主要的直接供能物质是A葡萄糖 B氨基酸CGTP DATPE磷酸肌酸（分数：1.00）A.B.C.D. E.解析：10.下列氨基酸为非编码氨基酸的是A半胱氨酸 B组氨酸C羟脯氨酸 D丝氨酸E亮氨酸（分数：1.00）A.B.C. D.E.解析：蛋白质分子中有一些修饰氨基酸，如羟赖氨酸、羟脯氨酸、焦谷氨酸、碘代酪氨酸等，它们都是在蛋白质合成过程中或合成后从相应的编码氨基酸经酶促加工、修饰而成的，这些氨基酸在生物体内都没有相应的遗传密码。11.磷酸酶对磷酸酯键的水解属于A绝对专一性 B相对专一性C立体异构专一性 D顺反异构专一性E族类专一性（分数：1.00）A.B. C.D
20、.E.解析：酶作用于一类化合物或一种化学键，属于酶的相对专一性。12.可用于蛋白质定量的测定方法是AFolin-酚试剂反应 B双缩脲反应C茚三酮反应 D紫外分光光度法E以上都可以（分数：1.00）A.B.C.D.E. 解析：13.关于非竞争性抑制作用正确的是A抑制剂的结构与底物相似B抑制剂和底物结合在酶分子的不同部位CKm、V max不变 DKm、V maxEKm 不变、V max增大（分数：1.00）A.B. C.D.E.解析：非竞争性抑制剂与底物的结构无相似性，结合在酶活性中心以外的部位。此类抑制 Km 不变、V max不变减小。14.下列氨基酸为含硫氨基酸的是A色氨酸 B苏氨酸C苯丙氨酸
21、 D蛋氨酸E脯氨酸（分数：1.00）A.B.C.D. E.解析：组成蛋白质的含硫氨基酸有半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)。15.下列不参与三羧酸循环的酶是A延胡索酸酶 B异柠檬酸脱氢酶C琥珀酸脱氢酶 D丙酮酸脱氢酶E顺乌头酸酶（分数：1.00）A.B.C.D. E.解析：16.酶加速化学反应速度是因为A向反应体系提供能量B降低底物的能量水平C酶具有活性中心 D酶对底物有特异性E降低反应的活化能（分数：1.00）A.B.C.D.E. 解析：所有的催化剂都可降低反应的活化能而加快化学反应速度。17.肽链中的氨基酸不利于形成 -螺旋而利于 -转角的形成的是APro BAla CValDTyr E
22、Leu（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：脯氨酸由于其环状结构常出现在 -转角中，很难出现在 -螺旋和 -折叠结构中。18.关于构成蛋白质的氨基酸的叙述正确的是A均为氨基酸(脯氨酸为 -亚氨基酸)B均为 L-氨基酸 C均有旋光异构现象D只含有 -氨基和 -羧基E均有极性侧链（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：19.蛋白质变性是由于A肽键断裂，一级结构遭到破坏B蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰C蛋白质分子沉淀D次级键断裂，天然构象解体E多肽链的净电荷等于零（分数：1.00）A.B.C.D. E.解析：20.每种完整的蛋白质分子必定具有A-螺旋 B-折叠C三级结构 D四级结构E
23、辅助因子（分数：1.00）A.B.C. D.E.解析：由一条多肽链构成的蛋白质具有三级结构才具有生物学活性。某些蛋白质还要求在三级结构基础上形成四级结构才具有完整的生物学活性。21.对结合酶中金属离子的描述错误的是A与酶蛋白的结合可以紧密或疏松B与酶蛋白结合疏松的金属离子，即使不存在酶也能发挥最大活性C能与酶及底物形成三元络合物D金属离子可稳定酶的构象E某些反应靠金属离子传递电子（分数：1.00）A.B. C.D.E.解析：结合酶中金属离子与酶蛋白结合牢固的称金属酶，有些酶本身不结合金属离子，但是必须加入金属离子才有活性，称金属活化酶。所有的金属离子有的稳定酶构象，有的参与组成酶的活性中心，在
24、反应中传递电子，有的在酶与底物之间起桥梁作用。22.下列氨基酸为亚氨基酸的是AGly BPro CTrpDTry ELys（分数：1.00）A.B. C.D.E.解析：亚氨酸只有 1 个：脯氨酸(Pro)。23.关于酶竞争性抑制作用正确的是A抑制剂的结构与底物不相似B增大S对抑制作用无影响CKm、V max不变 DKm、V maxE抑制剂和底物都与酶的活性中心结合（分数：1.00）A.B.C.D.E. 解析：竞争性抑制剂与底物结构相似，竞争性地结合于酶活性中心的统一部位。此类抑制使 Km 增大，最大反应速度不变。增大底物浓度可以降低抑制作用。24.蛋白质变性的实质是由于下列哪种键被破坏A盐键
25、B肽键C氢键 D疏水键E次级键（分数：1.00）A.B.C.D.E. 解析：蛋白质变性指在某些理化因素作用下使蛋白质的空间构象破坏，导致理化性质改变及生物学活性的丧失。一般认为蛋白质变性主要是二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。25.含有 78 个氨基酸的 -螺旋的螺旋长度是A26.52nm B11.7nmC28.08nm D14.04nmE20.72nm（分数：1.00）A.B. C.D.E.解析：-螺旋结构特点：多肽链主链以肽键平面为单位、以 -碳原子为转折形成右手螺旋；每个螺旋圈包括 3.6 个氨基酸残基，每个残基跨距 0.15nm，螺距 0.54nm；相邻螺旋之间靠氢键维持稳
26、定，氢键方向与螺旋轴方向大致平行；各氨基酸残基侧链均伸向螺旋外侧。26.含有 2 个羧基的氨基酸是ALys BAsn CGlnDGlu ECys（分数：1.00）A.B.C.D. E.解析：含有 2 个羧基的氨基酸为酸性氨基酸，包括谷氨酸(Glu)和天冬氨酸(Asp)。27.三大营养物质的共同中间代谢物是A乙酰 CoA B乙酰乙酸CATP D丙酮酸E以上都不是（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：糖、脂肪、蛋白质三大营养物质的最后代谢通路都是以乙酰 CoA 的形式进入三羧酸循环和氧化磷酸化，三羧酸循环是三大营养物质氧化分解的共同代谢通路。28.酶反应中决定酶专一性的部分是A辅助因子 B
27、酶蛋白C金属离子 D底物E别构剂（分数：1.00）A.B. C.D.E.解析：酶蛋白的结构决定酶的专一性。29.下列直接参与底物水平磷酸化的酶是A-酮戊二酸脱氢酶 B琥珀酰 CoA 合成酶C琥珀酸脱氢酶 D葡萄糖 6-磷酸脱氢酶E丙酮酸脱氢酶（分数：1.00）A.B. C.D.E.解析：琥珀酰 CoA 合成酶又称琥珀酸硫激酶，催化琥珀酸与琥珀酰 CoA 的互变。其中由琥珀酰 COA 生成琥珀酸的反应有 GDP 磷酸化生成 GTP，其能量来自琥珀酰 coA 的高能硫酯键的断裂。30.下列不符合辅酶的特点的是A与酶蛋白结合牢固 B常含有 B 族维生素C辅酶多数是金属离子D一些与酶蛋白结合疏松的辅酶
28、起第二底物的作用E辅酶可以传递氢和电子及一些基团（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：小分子有机化合物作为酶的辅助因子称为辅酶或辅基。辅酶与酶蛋白的结合疏松，辅基与酶蛋白的结合紧密。辅酶与辅基的区别只是和酶蛋白结合的牢固程度不同，并无严格界限。辅酶和辅基的作用是在反应中传递电子、氢或其他基团。31.酶活性中心的叙述正确的是A与底物结合并使之转化为产物的特定区域B必需基团都在酶的活性中心C抑制剂都结合于酶的活性中心D都含有辅酶 E酶的中心部位（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：酶的分子比较大，而底物多数为小分子有机化合物，所以酶与底物的结合范围，只有酶分子表面的一个区域，即使底
29、物是蛋白质与核酸等大分子化合物，酶与它们的结合，也只能是一个区域，这个区域称为酶的活性中心。32.一个生物样品的含氮量为 5%，它的蛋白质含量正确的是A8.80% B12.50% C16.0%D38.0% E31.25%（分数：1.00）A.B.C.D.E. 解析：蛋白质的元素组成中氮元素的含量恒定在 16%，即蛋白质含量是氮含量的 6.25 倍。33.蛋白质的基本组成单位是A葡萄糖 B核苷酸 C肽单元D氨基酸 E碱基（分数：1.00）A.B.C.D. E.解析：20 种编码氨基酸是蛋白质的基本组成单位。34.关于酶的不可逆性抑制正确的是A抑制剂与酶的必需基团以共价键结合B抑制剂的结构与底物相
30、似C抑制剂与酶结合后酶不会恢复活性D抑制剂只与酶的活性中心结合E抑制剂常是机体的代谢物（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：不可逆性抑制剂与酶的必需基团(包括活性中心内和活性中心外)以共价键结合使酶活性丧失，不能用透析、超滤等方法除去抑制剂而使酶活性恢复，但是可以用化学解毒剂去除抑制剂而使酶恢复活性。此类抑制剂一般属非生物来源。35.酶促反应米氏方程中最大反应速度是A底物被酶完全饱和时反应速度B酶完全被底物饱和时的反应速度C酶的特征性常数D随底物浓度的改变而改变E不随酶浓度的改变而改变（分数：1.00）A.B. C.D.E.解析：最大反应速度是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正
31、比。36.符合高能磷酸键的叙述是A含高能键的化合物都含有高能磷酸键B高能磷酸键的键能特别高C有高能磷酸键变化的反应都是不可逆的D高能磷酸键只能通过氧化磷酸化生成E高能磷酸键水解释放的能量较大（分数：1.00）A.B.C.D.E. 解析：所谓高能磷酸化合物是指那些水解时有较大自由能释放(大于 21kj/mol)的磷酸化合物，将这些水解时释放能量较多的磷酸酯键称为高能磷酸键，实际上高能磷酸键水解时释放的能量是整个高能磷酸化合物整个分子释放的能量，并非这些化学键的键能特别高。生物体内的高能化合物包括含有高能磷酸键的高能磷酸化合物和含有辅酶 A 的高能硫酯化合物。37.不出现于蛋白质中的氨基酸是A半胱
32、氨酸 B胱氨酸C瓜氨酸 D精氨酸E赖氨酸（分数：1.00）A.B.C. D.E.解析：蛋白质的基本单位包括 20 个编码氨基酸，不包括瓜氨酸。38.天门冬氨酸的 pK1=2.09、pK2=9.82、pKR=3.86，其 pI 是A7.73 B6.84 C5.96D5.955 E2.98（分数：1.00）A.B.C.D.E. 解析：氨基酸的等电点(pI)等于氨基酸分子解离后处于兼性离子时其两侧的 pK 值之和的二分之一，酸性氨基酸完全质子化后提高 pH 基团解离的顺序为 -羧基、侧链基团羧基、-氨基。39.酶与一般催化剂比较所特有的性质为A只加速反应进程不改变反应的平衡点B只促进热力学允许的反应
33、C机制是降低反应的活化能D酶在反应前后无质和量的变化E对反应底物有专一性（分数：1.00）A.B.C.D.E. 解析：酶的作用特点包括高效性、专一性(绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性)、反应条件温和、活性可以调节的特性。40.丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于A反馈抑制 B底物抑制C竞争性抑制 D非竞争性抑制E别构抑制（分数：1.00）A.B.C. D.E.解析：丙二酸与琥珀酸结构相似，与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶的活性中心，属于竞争性抑制。41.关于变性蛋白质的特点正确的是A黏度下降 B溶解度增加C呈色反应减弱 D丧失原有的生物学活生E不易被胃蛋白酶水解（分数：1.00）A.B.C.D. E.
34、解析：42.蛋白质的元素组成中含量恒定的是A碳(C) B氧(O)C氮(N) D氢(H)E硫(S)（分数：1.00）A.B.C. D.E.解析：蛋白质的元素组成中氮元素的含量恒定在 16%，据此可以通过定氮的方法测定蛋白质的含量。1g 氮相当于 6.25g 蛋白质。43.关于同工酶正确的是A具有相同氨基酸组成的一组酶B结构相同而存在部位不同C催化相同的反应而结构不同D免疫学性质相同 E理化性质和功能相同（分数：1.00）A.B.C. D.E.解析：同工酶是指催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质都不同的一组酶。44.关于酶的叙述正确的是A所有蛋白都有酶的活性B酶对底物都有
35、绝对特异性C生物体内的几乎所有反应都需要酶D酶是活细胞的产物，不能在细胞外发挥作用E其催化活性都需辅助因子（分数：1.00）A.B.C. D.E.解析：酶是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质。生物体内几乎所有反应都需要酶的催化。酶的作用特点包括高效性、专一性(绝对专一性、相对专一性、立体异构专一性)、反应条件温和、活性可以调节的特性。根据酶分子结构分为单纯酶和结合酶，后者由酶蛋白和辅助因子组成。45.引起酶原激活的方式是A氢键断裂、空间构象改变B酶蛋白与辅酶结合C酶由低活性的形式转变为高活性D部分肽键断裂、酶空间构象改变E酶蛋白被修饰（分数：1.00）A.B.C.D. E.解析：无活性的酶的前
36、体称酶原。酶原转变成有活性的酶称酶原激活。酶原激活的过程实际是酶原的一个或几个肽键断裂，去除一个或几个肽段，改变酶构象，形成或暴露酶的活性中心。46.关于关键酶下述描述错误的是A关键酶常是变构酶B在代谢途径中活性最高C常位于代谢途径第一步反应D常催化单向反应E常是受激素调节的酶（分数：1.00）A.B. C.D.E.解析：关键酶或限速酶是决定连续酶促反应的总速度或方向的酶。关键酶通常催化单向反应，且多为催化代谢途径的第一步反应或反应速度最慢的酶。调节因素常常通过改变限速酶的活性来调节整个代谢通路。47.心肌中富含的 LDH 同工酶是ALDH 1 BLDH 2 CLDH 3DLDH 4 ELDH
37、 5（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：乳酸脱氢酶(lactic dehydrogenase，LDH)是四聚体，由两个肌肉型亚基(M)和两个心脏型亚基(H)所组成，两种亚基随机组合成五种四聚体：LDH 1(H4)、LDH 2(H3M)、LDH 3(H2M2)、LDH 4(HM3)和 LDH2(M4)，这五种同工酶具有不同的电泳速度，它们向正极的电泳速度由 LDH1LDH 5依次递减，单个亚基都无酶的活性。心肌中富含 LDH1而骨骼肌中富含 LDH5。48.下列氨基酸不是 L-氨基酸的是AGly BAla CValDLeu EAsp（分数：1.00）A. B.C.D.E.解析：甘氨酸(Gly)的 -碳非手性碳原子，无旋光异构体。49.蛋白质的一级结构指的是A蛋白质的 -螺旋结构B蛋白质分子的无规则卷曲C蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接D蛋白质分子内氨基酸的排列顺序E蛋白质分子内的二硫键（分数：1.00）A.B.C.D. E.解析：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构。基本结构键为肽键。某些蛋白质分子的一级结构中还有二硫键。50.维持蛋白质分子 -螺旋的化学键是A肽键 B疏水键C氢键 D二硫键E离子键（分数：1.00）A.B.C. D.E.解析：
